Анти-HSP70/HSPA1A поликлональные антитела кролика для WB, IF/ICC, IHC-P, ELISA - P0DMV8/P0DMV9

Основные спецификации и параметры продукта

Биологический фон: Функция и локализация HSP70/HSPA1A

• HSPA1A (Белок теплового шока 70 кДа 1A) является каноническим членом семейства молекулярных шаперонов HSP70, необходимым для протеостаза как в нормальных, так и в стрессовых условиях (UniProt).
• Действует как АТФ-зависимый шаперон: циклически переходит между состояниями, связанными с АТФ (низкое сродство к субстрату) и АДФ (высокое сродство к субстрату), способствуя связыванию и высвобождению субстрата, при этом ко-шапероны с J-доменом (HSP40) стимулируют АТФазную активность, а факторы обмена нуклеотидов (семейство BAG) способствуют высвобождению АДФ. Связанные ссылки: PMID:24012426 PMID:24318877 PMID:26865365
• Управляет сортировкой белков: статус его ацетилирования определяет, будет ли он способствовать ресворкиванию через HOPX или убиквитин-зависимой деградации через STUB1/CHIP, тем самым балансируя контроль качества протеома. Связанные ссылки: PMID:27708256
• Локализуется преимущественно в цитоплазме и ядре, но также ассоциируется с центросомой во время митоза, где он необходим для целостности полюсов веретена и сборки биполярного веретена. Связанные ссылки: PMID:27137183
• Регулирует ключевые сигнальные пути: усиливает опосредованную STUB1 убиквитинизацию и деградацию SMAD3 (ингибируя сигнальный путь TGF-β) и FOXP3 (в регуляторных Т-клетках во время воспаления). Связанные ссылки: PMID:24613385 PMID:23973223
• Участвует в очистке неправильно свернутых факторов транскрипции, таких как PRDM1/Blimp‑1, удерживая их в цитоплазме и направляя на протеасомную деградацию. Связанные ссылки: PMID:28842558
• Отрицательно регулирует транскрипционную активность HSF1 на стадии восстановления реакции на тепловой шок, способствуя ослаблению стрессовой реакции. Связанные ссылки: PMID:9499401
• Может секретироваться внеклеточно и в определенных патологических контекстах служит рецептором клетки-хозяина для проникновения ротавируса А. (SWISS-PROT)

Экспериментальные рекомендации и технические советы

• Иммуноген соответствует последовательности в пределах аминокислот 500-600 человеческого HSPA1A, области, которая высококонсервативна у человека, мыши и крысы; таким образом, ожидается широкая перекрестная реактивность, но пользователям следует проверить работу в своей конкретной системе образцов.
• Для вестерн-блоттинга наблюдается полоса на уровне ~70 кДа; всегда включайте соответствующие положительные (например, лизат HeLa после теплового шока) и отрицательные контроли, а также рассмотрите возможность использования белка «домашнего хозяйства» для нормализации.
• Для иммунофлуоресценции и иммуногистохимии оптимизируйте условия фиксации и пермеабилизации, так как HSP70 может присутствовать как в цитоплазматических, так и в ядерных компартментах; для парафиновых срезов может потребоваться демаскировка антигенов.
• При использовании в ИФА убедитесь, что буфер для покрытия и условия блокировки совместимы с поликлональными антителами для минимизации неспецифического связывания.
• Сообщалось об использовании этих антител для вестерн-блоттинга, иммунофлуоресценции/иммуноцитохимии, иммуногистохимии (парафин) и ИФА; для других применений может потребоваться дополнительная оптимизация.

CamelBio: Ваш мост для закупок полного цикла

CamelBio предоставляет производителям диагностических средств и исследовательским лабораториям упрощенный доступ к высококачественному сырью для IVD, включая валидированные антитела, такие как эти поликлональные антитела против HSP70. Наш портфель охватывает широкий спектр мишеней шаперонов и стресс-ответа, поддерживаемый дополнительными реагентами, такими как рекомбинантные белки, наборы ИФА и услуги по разработке кастомных антител. от концепции до клиники, мы помогаем ускорить разработку ваших анализов благодаря надежным оптовым поставкам и техническим консультациям.